La cohesina evita errores al copiar el ADN actuando como una cuerda de seguridad cuando la maquinaria que duplica el genoma se atasca.
Lo describe esta semana en Nature un equipo internacional del Institute of Molecular Cancer Research (IMCR) de la Universidad de Zúrich y el Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO). El trabajo añade una tercera función a una de las proteínas más antiguas de la división celular: además de mantener unidas las copias de cada cromosoma y de ordenar el plegamiento del ADN recién copiado, la cohesina protege la integridad del material genético justo mientras se está duplicando.
Una tercera función para una proteína que apenas ha cambiado en millones de años
La cohesina es una de las proteínas estrella de la división celular. Sus características casi no han variado en millones de años de evolución, hasta el punto de que la versión de los hongos es muy parecida a la humana. En biología, esa conservación extrema suele significar que la molécula hace algo que la célula no puede permitirse perder.
Hasta ahora se le conocían dos cometidos. El primero es mantener unidas las dos copias de los cromosomas que se generan antes de la división, y repartirlas correctamente entre las células hijas. El segundo es lograr que el ADN recién copiado se pliegue como debe dentro de cada nueva célula.
‘El plegamiento del ADN no es solo para que quepa. Los pliegues acercan físicamente partes del genoma que, si la molécula se dispone linealmente, pueden estar muy distantes; eso determina qué regiones del genoma entran en comunicación con otras, y hace posible que genes alejados entre sí actúen de manera coordinada’, explica Ana Losada, jefa del grupo de Dinámica Cromosómica del CNIO y coautora senior del estudio.
Durante la división, una maquinaria de proteínas recorre el ADN a gran velocidad para generar dos copias idénticas de cada cromosoma. A veces tropieza con obstáculos o sufre estrés replicativo —por ejemplo, si en el medio celular faltan piezas químicas para construir la nueva copia— y la duplicación se ralentiza o se detiene. ‘Si estos frenazos no se gestionan bien, el ADN puede romperse o adquirir mutaciones que pueden contribuir al desarrollo de enfermedades como el cáncer’, advierte Losada.
Una horquilla de replicación atascada no es una anécdota de laboratorio: es el punto exacto donde el genoma puede romperse y empezar el camino hacia el cáncer.
La cohesina entra en escena precisamente ahí. El equipo ha observado que se desplaza con rapidez a la zona afectada y que su presencia estabiliza el proceso. ‘La cohesina se desplaza rápidamente a la zona afectada, para dar estabilidad y facilitar un plegamiento que protege la integridad del ADN’, dice la investigadora.
Qué ocurre cuando la maquinaria de copia se atasca
El hallazgo tiene un segundo protagonista. Existe otra proteína, Primpol, capaz de reiniciar la copia del ADN de forma rápida como solución de emergencia, aunque a costa de introducir numerosos errores genéticos. La cohesina, según lo observado por los grupos del IMCR y el CNIO, impide que esa vía de urgencia tome el mando. Es la diferencia entre resolver un frenazo con criterio o salir del paso como sea.
Conviene recordar la escala del problema. Cada vez que una célula humana se divide debe copiar unos 3.000 millones de pares de bases, y el ADN de una sola célula estirado de punta a punta mide alrededor de dos metros. Toda esa mole cabe en un núcleo de pocas micras porque está plegada con precisión, y el plegamiento debe rehacerse entero después de cada copia.
La cohesina funcionaría como la cuerda que asegura al escalador. No evita por sí sola la caída, pero da el anclaje necesario para que el siguiente movimiento no acabe en desastre.
La investigación sobre el plegamiento del ADN es relativamente joven. La idea de que la forma tridimensional del genoma determina la actividad de los genes tiene solo unos años, y el papel de la cohesina en ese proceso se describió más tarde todavía. ‘Es un área de investigación en auge’, asegura Losada.
Lo que cambia y lo que todavía no
Losada descubrió la cohesina en vertebrados a finales de los noventa. Casi tres décadas después, la proteína sigue sumando funciones, y eso tiene una lectura clínica evidente: el estrés replicativo es uno de los puntos débiles de las células tumorales, y varias quimioterapias clásicas funcionan justamente forzando que se atraganten al copiar su material genético. Saber qué proteínas acuden al rescate cuando la copia se detiene abre la puerta a buscar formas de dejar a esas células sin red.
Ahora bien, de ahí a una terapia hay un trecho largo. El trabajo publicado en Nature describe un mecanismo molecular, no un fármaco. Queda por determinar cómo recluta la célula a la cohesina hasta la horquilla atascada y qué ocurre cuando la proteína falta; la coordinación con Primpol añade otra incógnita, porque mover ese equilibrio podría proteger el genoma o romperlo.
Me interesa especialmente este tipo de hallazgos porque devuelven el foco a la maquinaria básica. No hay titular de cura milagrosa, y no lo habrá a corto plazo. Lo que hay es una célula que lleva millones de años resolviendo un problema de logística formidable con las mismas piezas.
El siguiente paso será observar qué ocurre en células tumorales con defectos en este sistema: ahí una cuerda de seguridad deja de ser un detalle de laboratorio.
🔬 Ficha del Descubrimiento
- Qué se ha descubierto: que la cohesina actúa como anclaje o cuerda de seguridad que estabiliza el ADN recién copiado y evita errores cuando la duplicación se detiene, una función nueva que se suma a las dos ya conocidas.
- Dónde: laboratorios del Institute of Molecular Cancer Research (Universidad de Zúrich) y del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO), en Madrid.
- Institución responsable: equipo internacional del IMCR y el CNIO, con Ana Losada como coautora senior; estudio publicado en Nature.
- Cuándo: esta semana, en septiembre de 2026, en la revista Nature.
- Impacto a futuro: abre vías para comprender y atacar los errores de copia del ADN asociados al cáncer y a las enfermedades genéticas.
